Важнейшей функцией белков является каталитическая, ее выполняет определенный класс белков – ферменты. В организме выявлено более 2000 ферментов. Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют биохимические реакции. Так, ферментативная реакция происходит в 100-1000 раз быстрее, чем без ферментов. Многими свойствами они отличаются от катализаторов, использующихся в химии. Ферменты ускоряют реакции при обычных условиях, в отличие от химических катализаторов.

В организме человека и животных за несколько секунд происходит сложная последовательность реакций, для проведения которой с применением обычных химических катализаторов требуется продолжительное время (дни, недели или даже месяцы). В отличие от реакций без ферментов, в ферментативных не образуются побочные продукты (выход конечного продукта – почти 100 %). В процессе преобразований ферменты не разрушаются, поэтому небольшое их количество способно катализировать химические реакции большого количества веществ. Все ферменты – белки и имеют характерные для них свойства (чувствительность к изменениям pH среды, денатурация при высоких температурах и т. п.).

Ферменты по химической природе разделяют на однокомпонентные (простые) и двухкомпонентные (сложные) .

Однокомпонентные (простые) ферменты

Однокомпонентные ферменты состоят только из белков. К простым принадлежат преимущественно ферменты, которые осуществляют реакции гидролиза (пепсин, трипсин, амилаза, папаин и т. п.).

Двухкомпонентные (сложные) ферменты

В отличие от простых, сложные ферменты содержат небелковую часть – низкомолекулярный компонент. Белковая часть называется апоферментом (носителем фермента), небелковая – коферментом (активной или простетичной группой). Небелковая часть ферментов может быть представлена или органическими веществами (например, производными витаминов, НАД, НАДФ, уридиновыми, цитидиловыми нуклеотидами, флавинами), или неорганическими (например, атомами металлов – железа, магния, кобальта, меди, цинка, молибдена и т. п.).

Не все необходимые коферменты могут синтезироваться организмами и потому должны поступать с пищей. Отсутствие витаминов в пище человека и животных служит причиной потери или снижения активности тех ферментов, в состав которых они входят. В отличие от белковой части органические и неорганические коферменты очень стойкие к неблагоприятным условиям (высокой или низкой температурам, излучению и т.п.) и могут отделяться от апофермента.

Характеризуются ферменты высокой специфичностью: могут превращать лишь соответствующие субстраты и катализировать лишь определенные реакции одного типа. Определяет ее белковый компонент, но не вся его молекула, а лишь ее небольшой участок – активный центр . Структура его отвечает химическому строению веществ, которые вступают в реакцию. Для ферментов характерно пространственное соответствие между субстратом и активным центром. Они подходят друг другу, как ключ замку. Активных центров может быть несколько в одной молекуле фермента. Активный центр, то есть место соединения с другими молекулами, есть не только у ферментов, а и у некоторых других белков (гем в активных центрах миоглобина и гемоглобина). Протекают ферментативные реакции в виде последовательных этапов – от нескольких до десятков.

Активность сложных ферментов проявляется лишь тогда, когда белковая часть соединяется с небелковой. Также их активность проявляется лишь при определенных условиях: температуры, давления, pH среды и т. п. Ферменты разных организмов наиболее активны при температуре, к которой приспособлены эти существа.

Фермент-субстратный комплекс

Связи субстрата с ферментом образуют фермент-субстратный комплекс.

При этом он изменяет не только собственную конформацию, а и конформацию субстрата. Ферментативные реакции могут тормозиться собственными продуктами реакции – при накоплении продуктов скорость реакции снижается. Если продуктов реакции мало, то фермент активируется.

Вещества, проникающие в область активного центра и блокирующие каталитические группы ферментов, называются ингибиторами (от лат. inhibere – сдерживать, останавливаться). Активность ферментов снижают ионы тяжелых металлов (свинец, ртуть и т.п.).

Ферменты уменьшают энергию активации, то есть уровень энергии, необходимый для придания реакционной способности молекулам.

Энергия активации

Энергия активации – это энергия, которая расходуется на разрыв определенной связи для химического взаимодействия двух соединений. Ферменты имеют определенное расположение в клетке и организме в целом. В клетке ферменты содержатся в определенных ее частях. Многие из них связаны с мембранами клеток или отдельных органелл: митохондрий, пластид и т. п.

Биосинтез ферментов организмы способны регулировать. Это позволяет поддерживать относительно постоянный их состав при значительных изменениях условий окружающей среды и частично видоизменять ферменты в ответ на такие изменения. Действие разных биологически активных веществ–гормонов, лекарственных препаратов, стимуляторов роста растений, ядов и т. п. – заключается в том, что они могут стимулировать или подавлять тот или иной ферментативный процесс.

Некоторые ферменты принимают участие в активном транспорте веществ через мембраны.

Для названий большинства ферментов характерен суффикс -аз- . Его прибавляют к названию субстрата, с которым взаимодействует фермент. Например, гидролазы – катализируют реакции расщепления сложных соединений на мономеры за счет присоединения молекулы воды в месте разрыва химической связи молекулах белков, полисахаридов, жиров; оксидредуктазы – ускоряют окислительно-восстановительные реакции (перенесение электронов или протонов); изомеразы – способствуют внутренней молекулярной перестройке (изомеризации), преобразованию изомеров и т. п.

Ферменты (от лат. Fermentum - брожение ) , или энзимы (от греч. Эп - внутри, sume - закваска ) - белковые соединения, которые являются биологическими катализаторами. Наука о ферментах называется энзимология. Молекулы ферментов являются белками или рибонуклеиновой кислоты (РНК). РНК-ферменты называются рибозимами и считаются первоначальной формой ферментов, которые были заменены белковыми ферментами в процессе эволюции.

Структурно-функциональная организация. Молекулы ферментов имеют большие размеры, чем молекулы субстратов и сложную пространственную конфигурацию, в основном глобулярной структуры.

Благодаря большим размерам молекул ферментов возникает сильное электрическое поле, в котором: а) ферменты приобретают асимметричной формы, ослабляет связи и обусловливает изменение их структуры; б) становится возможным ориентация молекул субстрата. Функциональная организация ферментов связана с центр - это особая небольшой участок молекулы белка, которая может связывать субстрат и обеспечивать таким образом каталитическую активность фермента. Активный центр простых ферментов представляет собой сочетание определенных аминокислот цепи с образованием своеобразной «карманы», в которой происходят каталитические превращения субстрата. В сложных ферментов количество активных центров равно числу субъединиц, и ими являются кофакторы с прилегающими к нему белковыми функциональными группами. Кроме ативно центра, некоторые ферменты имеют аллостерический центр, регулирующий работу активного центра.

Свойства . Между ферментами и катализаторами неорганической природы существуют определенные общие и отличительные признаки. Общим является то, что они: а) могут катализировать только термодинамически возможные реакции и ускоряют только те реакции, которые могут происходить и без них, но с меньшей скоростью; б) не используются во время реакции и не входят в состав конечных продуктов; б) не смещают химического равновесия, а лишь ускоряют ее наступление. Для ферментов характерны и некоторые специфические свойства, которых нет у неорганические катализаторы.

Ферменты не разрушаются в реакциях, поэтому очень малая их количество вызывает превращение большого количества субстрата например, 1 молекула каталазы может расщепить за 1 мин более 5 млн молекул Н2O2). Зоны ускоряют скорость химических реакций при обычных условиях, но сами при этом не расходуются. Все это вместе обусловливает такое свойство ферментов, как высокая биологическая активность . Оптимальное действие большинства ферментов проявляется при температуре 37-40 ° С. С повышением температуры активность ферментов снижается и впоследствии совсем прекращается, а за + 80 ° С происходит их разрушение. При низких температурах (ниже 0 ° С) ферменты прекращают свое действие, но не разрушаются. Итак, для ферментов характерна термочувствительность.

Ферменты проявляют свою активность при определенной концентрации ионов Н, поэтому говорят о pH-зависимость. Оптимальная действие большинства ферментов наблюдается в среде, близкой к нейтральной.

Такое свойство, как специфичность, или селективность проявляется в том, что каждый фермент действует на определенный субстрат, катализируя только одну "свою" реакцию. Избирательность действия ферментов определяется белковым компонентом.

Ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью, которая может существенно изменяться под влиянием определенных химических соединений, которые увеличивают или уменьшают скорость реакции, катализируемой. В качестве активаторов выступают катионы металлов, анионы

кислот, органические вещества, а ингибиторами - катионы тяжелых металлов и др. Это свойство назвали управляемость действия (алостеричнисть ). Ферменты образуются только тогда, когда возникает субстрат, который индуцирует его синтез (индуцибельнисть ), а "отключения" действия ферментов, как правило, осуществляется избытком продуктов ассимиляции (репресибельнисть ). Ферментативные реакции являются обратимыми, что обусловлено способности ферментов катализировать прямую и обратную реакцию. Так, например, липаза может при определенных условиях расщепить жир до глицерина и жирных кислот, а также катализировать его синтез из продуктов распада (возвратность действия ).

Механизм действия. Для понимания механизма действия ферментов на протекание химических реакций важны теория активного центра, гипотеза "ключ-замок" и гипотеза индуцированного соответствия. Согласно теории активного центра, в молекуле каждого фермента одна или более участков, в которых за счет тесного контакта между ферментом и субстратом происходит Биокатализ. Гипотеза "ключ-замок" (1890, Э. Фишер) объясняет специфичность ферментов соответствием формы фермента (замок) и субстрата (ключ). Фермент сочетается с субстратом с образованием временного фермент-субстратного комплекса. Гипотеза индуцированной соответствии (1958, Д. Кошланда). базируется на утверждении о том, что ферменты являются гибкими молекулами, благодаря чему в них в присутствии субстрата конфигурация активного центра претерпевает изменения, то есть фермент ориентирует свои функциональные группы так, чтобы обеспечить наибольшую каталитическую активность. Молекула субстрата, присоединяясь к ферменту, также меняет свою конфигурацию для увеличения реакционной способности.

Разнообразие . В современной энзимологии известно свыше 3000 ферментов. Ферменты, как правило, классифицируют по химическому составу и по типу реакций, на которые они влияют. Классификация ферментов по химическому составу включает простые и сложные ферменты. Простые ферменты (однокомпонентные ) - содержат только белковую часть. Большинство ферментов этой группы могут кристаллизоваться. Примером простых ферментов является рибонуклеаза, гидролазы (амилазы, липазы, протеазы), уреаза и др. Сложные ферменты (двухкомпонентные ) - состоят из апофермента и кофактора. Белковый компонент, который определяет специфичность сложных ферментов и синтезируется, как правило, организмом и является чувствительным к температуры - это апофермент. Небелковый компонент, определяющий активность сложных ферментов и, как правило, поступает в организм в виде предшественников или в готовом виде, и сохраняет стабильность при неблагоприятных условиях, является кофактором. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (например, ионы металлов), так и органическими (например, флавин). Органические кофакторы, постоянно связаны с ферментом, называют простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами. сложных ферментов является оксидоредуктаз (например, каталаза), лигазы (например, ДНК-полимераза, тРНК-синтетазы), лиазы и др.

Ферментативные реакции делятся на анаболических (реакции синтеза) и катаболитични (реакции распада), а совокупность всех этих процессов в живой системе называют метаболизмом. В рамках этих групп процессов выделяют типы ферментативных реакций, согласно которым ферменты делят на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы.

1. Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции (перенос электронов и атомов Н от одних субстратов на другие).

2. Трансферазы ускоряют реакции трансферации (перенос химических групп от одних субстратов на другие).

3. Гидролазы являются ферментами реакций гидролиза (расщепления субстратов с участием воды).

4. Лиазы катализируют реакции негидролитичного распада (расщепление субстратов без участия воды с образованием двойной связи и без использования энергии АТФ).

5. Изомеразы влияют на скорость реакций изомеризации (внутримолекулярный перемещения различных групп).

6. Лигазы катализируют реакции синтеза (сочетание молекул с использованием энергии АТФ и образованием новых связей).

Обычно фермент называют по типу реакции, которую он катализирует, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза - фермент, участвующий в превращении лактозы).

Значения. Ферменты обеспечивают химические превращения веществ вследствие снижения энергии активации, то есть в снижении уровня энергии, необходимой для предоставления реакционной способности молекуле (например, для разрыва связи между азотом и Карбоном в лабораторных условиях необходимо около 210 кДж, тогда как в биосистема на это расходуется только 42-50 кДж). Ферменты имеющиеся во всех живых клетках способствуют превращению одних веществ (субстратов) на другие (продукты). Энзимы выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, происходящих живых организмах - ими катализируется около 4000 химически отдельных биореакции Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляю или и регулируя обмен веществ организма. Ферменты широко используются хозяйстве.

Некоторые примеры использования ферментов в деятельности человека

Нуклеиновые кислоты - это соединения, которые связывают прошлое с будущим.

Ферменты -белки, ускоряющие химические реакции. Все ферменты- это глобулярные белки. При реакции не расходуются. Обладают всеми свойствами белков.

Кроме ферментов каталитической активностью обладают некоторые РНК (рибозимы).

Отличаются:

1.Специфичность действия.

2.Высокая эффективность действия.

3.Способность к регулированию.

Есть 6 классов ферментов.

Классы ферментов:

1.Оксиредуктазы-катализируют ОВР с участием 2 субстратов (перенос электронов или атомов водорода с одного субстрата на другой).

Дегидрогеназы- катализируют реакции отщепления водорода (дегидрирование). В качестве акцептора электронов выступают NAD+, NADP+, FAD, FMN.

Оксидазы-акцептором электрона служит молекулярный кислород.

Оксигеназы (гидроксилазы)-атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату.

2.Трансферазы-катализируют пренос функциональных групп от одного соединения к другому. Подразделяются в зависимости от переносимых групп.

3.Гидролазы-катализируют реакции гидролиза (расщепление ковалентной связи с присоединением молекулы воды по месту разрыва).

4.Лиазы-отщепление от субстрата негидролитическим путем определенной группы (CO2, H2O, NH2, SH2).

5.Изомеразы- катализируют различные внутримолекулярные превращения. Если переносится группа внутри одной молекулы, то фермент называют мутазой.

6.Лигазы (синтетазы)- реакции присоединения друг к другу 2 молекул с образованием ковалентной связи. Процесс сопряжен с разрывом связи АТФ или другого макроэргического соединения. Если АТФ-синтетаза, если не АТФ-синтаза.

Активный центр фермента -совокупность участка связывания субстрата и каталитического участка. Состоит из аминокислотных остатков.

Участок связывания субстрата - участок в котором субстрат при помощи нековалентных связей связывается с ферментом, формируя фермент-субстратный комплекс.

Каталитический участок - участок в котором субстрат претерпевает химическое превращение в продукт.

Кофактор - небелковое соединение, переводящее фермент в активную форму (чаще всего это ионы металлов).

Кофермент - белковое соединение, переводящее фермент в активную форму (производное витаминов).

Кофакторы и коферменты либо формируют третичную структуры белка-фермента, что обеспечивает его специфичность к субстрату. Либо вовлекаются в реакцию в качестве дополнительного субстрата (в основном коферменты).

Механизм реакции фермента с субстратом:

1.Фермент связывается с субстратом в активном центре (у сложных белков в активном центре располагается кофактор).

2.В области активного центра происходит химическое превращение субстрата и, образуется продукт реакции.

3.Образовавшийся продукт реакции теряет комплементарность и отсоединяется от фермента.

Молекула каждого фермента имеет нужную для своего действия конформацию, только при определенных внешних условиях (РН, температура и т.д.).

Виды специфичности ферментов:

Субстратная специфичность:

1.Абсолютная- катализирует превращение только одного субстрата.

2.Групповая- катализирует однотипные превращения в нескольких структурно похожих субстратах.

3.Стереоспецифичность- при наличии у субстрата нескольких стереоизомеров, фермент проявляет абсолютную специфичность только к одному из них (D- сахара, L-аминокислоты, цис-транс-изомеры).

Каталитическая специфичность:

Катализ присоединенного субстрата по одному из возможных путей превращения. Одно и то же вещество может превращаться в разные продукты, по действием различных ферментов.

Каталитическая эффективность (число оборотов фермента)- количество молекул субстрата, превращенных в продукт с помощью одной молекулы фермента за 1 секунду.

Явление специфичности путей превращения- один и тот же субстрат может превращаться в разные вещества, под действием разных ферментов.

Скорость ферментативных реакций (V) измеряют по убыли субстрата (S) или приросту продукта (P) за единицу времени. Изменение скорости ферментативной реакции находится в прямой пропорциональной зависимости от изменения концентрации фермента при насыщающей концентрации субстрата.

Глава IV. ФЕРМЕНТЫ

§ 11. Общие представления о ферментах

Ферменты, или энзимы, – это биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции. Общее число известных ферментов составляет несколько тысяч. Практически все химические реакции, протекающие в живых организмах, осуществляются при их участии. Ферменты ускоряют химические реакции в 10 8 – 10 20 раз. Они играют решающую роль в важнейших биологических процессах: в обмене веществ, в мышечном сокращении, в обезвреживании чужеродных веществ, попавших в организм, в передаче сигнала, в транспорте веществ, свертывании крови и многих других. Для клетки ферменты абсолютно необходимы, без них клетка, а следовательно, и жизнь, не могли бы существовать.

Слово фермент произошло от латинского fermentum – закваска, энзим в переводе с греческого означает «в дрожжах». Первые сведения о ферментах были получены еще в XIX веке, но только в начале XX века были сформулированы теории действия ферментов, и лишь в 1926 году Джеймс Самнер впервые получил очищенный фермент в кристаллическом виде – уреазу Уреаза катализирует гидролитическое расщепление мочевины:

Самнер обнаружил, что кристаллы уреазы состоят из белка. В 30-е гг. прошлого столетия Джон Нортон с коллегами получили в кристаллическом виде пищеварительные ферменты трипсин и пепсин, а также установили, что они, как и уреаза, по своей природе являются белками. В результате этих исследований сформировалась точка зрения о белковой природе ферментов, которая многократно впоследствии подтверждалась. И только значительно позже у некоторых РНК была обнаружена способность осуществлять катализ; такие РНК получили название рибозимов, или РНК-ферментов. Рибозимы составляют незначительную часть от всех ферментов, поэтому мы далее будем говорить о ферментах белках.

Интересно знать! Рибонуклеаза Р – фермент, расщепляющий РНК, - состоит из двух компонентов РНК и полипептида. При высокой концентрации ионов магния наличие белкового компонента становится не нужным. Катализировать реакцию может и одна РНК.

Сходства и различия ферментов с небелковыми катализаторами

Ферменты имеют ряд общих свойств с химическими небелковыми катализаторами:

а) не расходуются в процессе катализа и не претерпевают необратимых изменений;

b) ускоряют как прямую, так и обратную реакции, не смещая при этом химического равновесия;

c) катализируют только те реакции, которые могут протекать и без них;

d) повышают скорость химической реакции за счет снижения энергии активации (рис. 26).

Химическая реакция протекает потому, что некоторая доля молекул исходных веществ обладает большей энергией по сравнению с другими молекулами, и этой энергии достаточно для достижения переходного состояния. Ферменты, как и химические катализаторы, снижают энергию активации, взаимодействуя с исходными молекулами, в связи с этим число молекул, способных достичь переходного состояния, возрастает, вследствие этого увеличивается и скорость ферментативной реакции.

Рис.26. Влияние фермента на энергию активации

Ферменты, несмотря на определенное сходство с небелковыми химическими катализаторами, отличаются от них по ряду параметров:

a) ферменты обладают более высокой эффективностью действия, например, фермент каталаза, катализирующий реакцию: 2Н 2 О 2 = 2Н 2 О + О 2 , ускоряет ее приблизительно в 10 12 раз, эффективность же платины как катализатора этой реакции приблизительно в один миллион раз ниже;

b) ферменты обладают более высокой специфичностью в сравнении с небелковыми катализаторами, они ускоряют более узкий круг химических реакций, например, уже упомянутый фермент уреаза катализирует только одну реакцию – гидролиз мочевины, протеазы способны расщеплять только белки, но не действуют на углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и другие вещества. С другой стороны, платина способна катализировать различные реакции (гидрирования, дегидрирования, окисления), она катализирует как реакцию получения аммиака из азота и водорода, так и гидрирование непредельных жирных кислот (эту реакцию используют для получения маргарина);

c) ферменты эффективно действуют в мягких условиях: при температуре 0 – 40 о С, при атмосферном давлении, при значениях рН, близких к нейтральным, в более жестких условиях ферменты денатурируют и не проявляют своих каталитических качеств. Для эффективного химического катализа часто требуются жесткие условия – высокое давление, высокая температура и наличие кислот или щелочей. Например, синтез аммиака в присутствии катализаторов проводят при 500 – 550 о С и давлении 15 – 100 МПа;

d) активность ферментов в сравнении с химическими катализаторами может более тонко регулироваться различными факторами. В клетке существует множество веществ как увеличивающих, так и снижающих скорости ферментативных реакций.

Структура ферментов

Относительная молекулярная масса ферментов может колебаться от 10 4 до 10 6 и более. Ферменты – это, как правило, глобулярные белки. Одни ферменты являются простыми белками и состоят только из аминокислотных остатков (рибонуклеаза, пепсин, трипсин), активность других зависит от наличия в их составе дополнительных химических компонентов, так называемых кофакторов . В качестве кофакторов могут выступать ионы металлов Fe 2+ , Mn 2+ , Mg 2+ , Zn 2+ или сложные органические вещества, которые называют также коферментами . В состав многих коферментов входят витамины. В качестве примера на рис. 27 приведена структура кофермента А (КоА).

Рис. 27. Кофермент А

Если кофермент прочно связан с ферментом, то в этом случае он представляет простетическую группу сложного белка. Кофакторы могут выполнять следующие функции:

a) участие в катализе;

b) осуществление взаимодействия между субстратом и ферментом;

c) стабилизация фермента.

Каталитически активный комплекс фермент – кофактор называют холоферментом . Отделение кофактора от холофермента приводит к образованию неактивного апофермента :

Холофермент апофермент + кофактор.

В молекуле фермента присутствует активный центр . Активный центр – это область молекулы фермента, в которой происходит связывание субстрата и его превращение в продукт реакции. Размеры фермента, как правило, значительно превышают размеры их субстратов. Активный центр занимает лишь незначительную часть молекулы фермента (рис. 28).

Рис. 28. Относительные размеры молекулы фермента и субстрата

Активный центр образуют аминокислотные остатки полипептидной цепи. В двухкомпонентных ферментах в состав активного центра может входить и небелковый компонент. В молекуле фермента присутствуют аминокислотные остатки, которые не участвуют в катализе и во взаимодействии с субстратом. Однако они весьма существенны, так как формируют определенную пространственную структуру фермента. Наиболее часто в составе активного центра содержатся полярные (серин, треонин, цистеин) и заряженные (лизин, гистидин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты) аминокислотные остатки. Аминокислотные остатки, образующие активный центр, в полипептидной цепи находятся на значительном расстоянии и оказываются сближенными при формировании третичной структуры (рис. 29).

Рис. 29. Активный центр

Например, в активный центр химотрипсина (пищеварительного фермента, расщепляющего белки) входят остатки гистидина – 57, аспарагиновой кислоты – 102, серина – 195 (цифрами указаны порядковые номера в полипептидной цепи). Несмотря на удаленность друг от друга этих аминокислотных остатков в полипептидной цепи, в пространстве они расположены рядом и формируют активный центр фермента.

Интересно знать! При иммунизации животных веществом, являющимся аналогом переходного состояния какого либо субстрата, могут быть получены антитела, способные катализировать преобразование субстрата, такие антитела получили название каталитических или абзимов. Используя такой подход, можно направленно получать катализаторы практически для любой реакции.

Некоторые ферменты синтезируются в неактивной форме в виде так называемых проферментов , которые затем под действием определенных факторов активируются. Например, пищеварительные ферменты химотрипсин и трипсин образуются в результате активации химотрипсиногена и трипсиногена.

Номенклатура и классификация ферментов

Часто названия ферментов образуются путем прибавления суффикса к названию субстрата, на который он воздействует. Например, названия фермента уреаза произошло от английского слова urea – мочевина, протеазы (ферменты, расщепляющие белки) – от слова протеин. Многие ферменты имеют тривиальные названия, не связанные с названием их субстратов, например, пепсин и трипсин. Существуют и систематические названия ферментов, включающие названия субстратов и отражающие характер катализируемой реакции.

Интересно знать! Фермент, катализирующий реакцию

АТФ + D -глюкоза АДФ + D -глюкоза – 6 – фосфат,

носит систематическое название АТФ: гексоза 6-фосфотрансфераза.

В соответствии с катализируемой реакцией все ферменты делятся на 6 классов.

1. Оксидоредуктазы . Катализируют окислительно-восстановительные реакции

2. Трансферазы . Катализируют реакции межмолекулярного переноса групп:

АB + C = AC + B.

3. Гидролазы . Катализируют реакции гидролиза:

АВ + Н 2 О = АОН + ВН.

4. Лиазы . Катализируют реакции присоединения групп по двойным связям и обратные реакции.

5. Изомеразы . Катализируют реакции изомеризации (внутримолекулярный перенос групп).

6. Лигазы . Катализируют соединение двух молекул, сопряженное с гидролизом АТФ.

В свою очередь каждый класс подразделяют на подклассы, подклассы – на подподклассы. Ферментам, образующим подподклассы, присваивается порядковый номер. В итоге каждый фермент имеет свой четырехзначный номер.

Ферменты — биологические катализаторы , без участ которых не обходится ни один жизненный процесс. Бони характеризуются способностью: реагировать с определенной ре вещества — субстратом; ускорять биохимические ре акции, которые обычно идут очень медленно; действовать при ду же незначительных концентрациях субстрата, при этом н » нуждаясь поступления энергии извне; функционирования ваты в зависимости от температуры и pH среды.

Биологический катализ отмечается чрезвычайно < высокой эффективностью и способностью ферментов четкие < выделять вещество, с которой они взаимодействуют.

В молекуле фермента содержится группа особо активных аминокислот, которые образуют активный центр фермента (129), способного быстро взаимодействовать только с соответствующей веществом — субстратом (130). При этом субстрат является специфическим для определенного фермента и подходит, как по своей структуре, так и физико — химически ми свойствами к активному центру «как ключ к замку », а потому ход реакции субстрата с активным центром осуществляется мгновенно. Вследствие реакции возникает фермент — субстратный комплекс, который затем легко распадается, образуя уже новые продукты. Вещества, образовавшиеся сразу отделяются от фермента, который восстанавливает свою структуру и становится способным вновь осуществлять ту же реакцию. Через секунду фермент реагирует с миллионами молекул субстрата и сам при этом не разрушается.

Благодаря ферменту биохимические реакции возможны при очень незначительной концентрации вещества в клетке, что чрезвычайно важно, особенно в тех случаях, когда с помощью ферментов организм избавляется вредных веществ. Уже известный вам фермент каталаза за одну секунду разрушает столько же молекул водород перокспду, сколько в обычных условиях в течение 300 лет.

Каждый фермент катализирует только определенную реакцию. Следует отметить, что он не определяет самой возможности реакции, а только ускоряет ее в миллионы раз, делая ее скорость « космической ». Дальнейшее преобразование вещества, образовавшегося в результате одной ферментативной реакции, осуществляет второй фермент, далее третий и т. д. В клетках животных и растений содержатся тысячи различных ферментов, поэтому они не просто ускоряют тысячи химических реакций, но и контролируют их ход.

Скорость действия фермента зависит от температуры (эффективная — около +40 ° С) и определенных значений pH раствора, специфического для конкретного фермента. Для большинства ферментов значение pH лежит в пределах от 6,6 до 8,0, хотя есть и исключения. (Вспомните, при каких значениях pH лучше действуют те или иные ферменты.)

Повышение температуры до +50 ° С приводит к разрушению активного центра фермента и он навсегда теряет возможность выполнять свои функции. Это обусловлено тем, что происходит необратимое нарушение третичной структуры белка, и после охлаждения молекула фермента не восстанавливает свою структуру. Именно этим объясняется, почему даже непродолжительное воздействие высокой температуры убивает живые существа. Однако существуют организмы, ферменты которых приспособились к высоким температурам. Например, в Африке в горячих источниках с температурой воды около +60 ° С живет и размножается представитель класса ракообразных термосбена удивительная, а некоторые бактерии живут даже в водоемах, где температура воды более 70 ° С.

Разрушение структуры фермента могут вызвать яды, попадающие в организм даже в очень незначительном количестве. Эти вещества, называемые ингибиторами (от лат. Ингибио — сдерживаю), необратимо сочетаются с активным центром фермента и таким образом блокируют его деятельность.

Одной из самых сильных ядов, как известно, является цианиды (соли синильной кислоты HCN), блокирующие работу дыхательного фермента цитохромоксидазы. Поэтому даже незначительное количество этого вещества, попав в организм, вызывает смерть от удушья. Ингибиторами являются ионы тяжелых металлов (Hg2 +, Pb2 +), а также соединения мышьяка, которые образуют соединения с аминокислотами, входящих в активный центр фермента.